Planta Med 1962; 10(1): 77-90
DOI: 10.1055/s-0028-1100278
© Georg Thieme Verlag Stuttgart · New York

PROTEOLYTIC ACTIVITY OF SOME INDIAN PLANTS

Part II Isolation, Properties and Kinetic Studies of CalotropainC. K. Atal, P. D. Sethi
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Publication Date:
15 January 2009 (online)

Summary

A new proteolytic enzyme „calotropain” has been isolated from the latex of C. procera in a yield of 2–3 % w/v. Calotropain is a mixture of 5 proteins out of which calotropain A accounts for 80–90 % of the total weight. Galotropain is a highly active proteolytic enzyme, much more powerful than papain, ficin and bromelin. It is free from toxicity. It shows an optimum temperature of 80° G (milk as substrate) and optimum pH 4.6 (milk as substrate), 5.5 (gelatin as substrate). The enzyme can coagulate milk, digest meat, gelatin and casein.

Zusammenfassung

Aus der Latex von Calotropis procera wurde das proteolytische Ferment Calotropain mit einer Ausbeute von 2–3 % isoliert. Es stellt eine Mischung von 5 Proteinen dar, von denen das Calotropain A 80–90 % des Gesamtgewichtes ausmacht. Das Calotropain ist bedeutend wirksamer als Papain, Ficin oder Bromelin. Es ist ungiftig, zeigt seine optimale Aktivität bei 80° C und pH 4,6 (Milch als Substrat) bzw. 5,5 (Gelatine als Substrat).