Aktuelle Dermatologie 2014; 40(12): 482
DOI: 10.1055/s-0034-1396383
Derma-Fokus
Georg Thieme Verlag KG Stuttgart · New York

Allergieforschung – Molekularer Analysebaukasten

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Publication Date:
08 December 2014 (online)

 

    Ein neues Verfahren ermöglicht es, gezielt die allergenen Eigenschaften potenzieller Antikörper-Bindungsstellen des Hauptallergens der Birke zu erforschen. Dies könnte künftig den Weg zu neuen Behandlungsmöglichkeiten für Kreuzallergiker ebnen. Birkenpollen-Allergiker entwickeln bspw. Antikörper gegen Bet v 1, das Hauptallergen der Birke, die auch auf Allergene aus pflanzlichen Nahrungsmitteln wie Kirsche, Apfel oder Haselnuss reagieren. Hierbei binden Antikörper der Klasse IgE an Epitope und lösen so eine allergische Reaktion aus. Allergene haben jedoch mehrere verschiedene Epitope und bislang ist nur wenig darüber bekannt, welche für die jeweilige Allergie tatsächlich bedeutsam sind.

    Für die Funktion und Allergenität von Proteinen spielt deren Raumstruktur eine wichtige Rolle. Die Raumstruktur eines dem Bet v 1 sehr ähnlichen Proteins aus der Wiesenraute wurde 2008 mit Hilfe der magnetischen Kernspinresonanzspektroskopie bestimmt. Trotz der großen strukturellen Ähnlichkeit ist das Wiesenrautemolekül kein Allergen. Dies liegt an der leicht unterschiedlichen Aminosäuresequenz. Forscher um H. Berkner haben einen Forschungsansatz entwickelt, bei dem sie das nicht allergene Wiesenrautemolekül als Matrize nutzten und gezielt Aminosäuren durch solche ersetzten, die Bet v 1 in den analogen Positionen aufweist. Anschließend prüften die Forscher das allergene Potenzial. Sie konzentrierten sich dabei nicht nur auf das Epitop von Bet v 1, sondern auch auf Antikörper-Bindungsstellen von verwandten Allergenen aus Nahrungsmitteln wie bspw. Apfel, Haselnuss oder Kirsche.

    Tatsächlich ist es gelungen, mit der neu entwickelten Methode, die im Oktober in der Fachzeitschrift PLOS ONE veröffentlicht wurde, unterschiedliche Grade der Allergenität in dem nicht allergenen Wiesenrauteprotein zu erzeugen. „Dieser molekulare Baukasten ist ein innovativer Ansatz, Allergien viel gezielter als bisher systematisch und umfassend zu analysieren“, so die Wissenschaftler.

    Nach einer Mitteilung der Universität Bayreuth


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