Das Verhalten des Blutgerinnungsfaktors X (Stuart-Prower) aus Plasma und Serum bei der Gelfiltration an Sephadex G 200

Zusammenfassung

Menschliches und bovines Plasma und Serum wurde an Sephadex G 200 aufsteigend chromatographiert und in den Fraktionen die Faktor-X-Aktivität bestimmt. Faktor X aus Plasma wurde in allen Fällen schneller aus der Säule eluiert als der gleiche Faktor aus Serum. Aus diesem Befund kann auf eine während der Blutgerinnung aufgetretene Molekülverkleinerung des Proteins geschlossen werden, welches die Faktor-X-Aktivität trägt. Unsere Ergebnisse werden im Rahmen der zu dem Thema vorliegenden Literatur diskutiert.

• Literatur

• 1 Bachmann F, Duckert F, Koller F. The Stuart-Prower factor assay and its clinical significance. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 2: 24 1958;
• 2 Barton P. G, Jackson G. M, Hanahan D. J. Relationship between factor V and activated factor X in the generation of prothrombinase. Nature (Lond.) 214: 923 1967;
• 3 Denson K. W. E. The use of antibodies in the study of blood coagulation. Blackwells; Oxford: 1967
• 4 Esnouf M. P, Williams W. J. The isolation and purification of a bovine-plasma protein which is a substrate for the coagulant fraction of Russel’s-viper venom. Biochem. J 84: 62 1962;
• 5 Flodin P, Killander J. Fractionation of human-serum proteins by gelfiltration. Biochem. biophys. Acta (Amst.) 63: 402 1962;
• 6 Hanahan D. J, Papahadjopoidos D. Interactions of phospholipids with coagulation factors. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) Suppl 17: 71 1965;
• 7 Harmison G. R, Mammen E. F. In Seegers W. H. (Editor) Blood clotting enzymology. 64 Academic Press; New York: 1967
• 8 Hougie G, Barrow E. M, Graham J. B. Stuart clotting defect. I. Segregation of an hereditary state from the heterogenous groups heretofore called “stable factor” (SPGA, proconvertin, factor VII) deficiency. J. clin. Invest 36: 485 1957;
• 9 Koller F. Le facteur X. Rev. Hémat 10: 362 1955;
• 10 Lewis J. H. Separation and molecular weight estimation of coagulation and fibrinolytic proteins by Sephadex Gel Filtration. Proc. Soc. exp. Biol. (N. Y.) 116: 120 1964;
• 11 Lundblad R. L, Davie E. W. The activation of Stuart factor (factor X) by activated antihemophilic factor (activated factor VIII). Biochemistry 4: 113 1965;
• 12 McFariane R. G, Ash B. J. The activation and consumption of factor X in recalcified plasma. The effect of added Factor VIII and Russel’s viper venom. Brit. J. Haemat 10: 217 1964;
• 13 Nemerson Y. The reaction between bovine brain tissue factor and factors VII and X. Biochemistry 5: 601 1966;
• 14 Papahadjopoulos D, Yin E. T, Hanahan D. J. Purification and properties of bovine factor X: Molecular changes during activation. Biochemistry 3: 1931 1964;
• 15 Telfer T. P, Denson K. W. E, Wright D. R. A new coagulation defect. Brit. J. Haemat 2: 308 1956;
• 16 Tishkoff G. H, Williams L. G, Brown D. M. Preparation of highly purified prothrombin complex. I. Crystallization, biological activity and molecular properties. J. biol. Chem 243: 4151 1968;
• 17 Thouverez J. P, Richard G. B, Belleville J. F, Silberzahn P, Mikaeloff P. Facteurs de coagulation chez le chien. Etude par Gel-Filtration sur Sephadex G 200. Société de Biologie de Lyon, Séance du 21 juin 1965.
• 18 Williams W. J, Esnouf M. P. The fractination of Russel’s viper venom (Vipera russelii) with special reference to the coagulant protein. Biochem. J 84: 52 1962;
• 19 Williams W. J, Norris D. G. Purification of a bovine plasma protein (factor VII) which is required for the activity of lung microsomes in blood coagulation. J. Biol. Chem 241: 1847 1966;
• 20 Yin E. T, Wessler S. Separation and purification of thrombin and activated factor X. Fed. Proc 26: 706 1967;