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Thromb Haemost 1970; 24(03/04): 530-542
DOI: 10.1055/s-0038-1654263
Originalarbeiten – Original Articles – Travaux Originaux
Schattauer GmbH

Untersuchungen über den Mechanismus der Erythrozytenaggregation[*]

R Voigtmann
1   Medizinische Universitätsklinik Köln (Direktor: Prof .Dr. R.Gross)
,
G Uhlenbruck
1   Medizinische Universitätsklinik Köln (Direktor: Prof .Dr. R.Gross)
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Publication Date:
28 June 2018 (online)

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Zusammenfassung

Die polybasische Substanz Polybren aggregiert normale menschliche und pronasierte Rindererythrozyten. Nach Behandlung mit Neuraminidase, wobei die Neuraminsäure als wesentlicher Baustein und Ladungsträger der Membran abgetrennt wird, bleibt dieses Phänomen aus. Die Abnahme des Polybrentiters ist abhängig von der verwandten Enzymkonzentration. An normale Rindererythrozyten wird Polybren ähnlich einem inkompletten Antikörper absorbiert, führt aber nicht zur Aggregation. Nach Neuraminidasebehandlung läßt sich diese Absorption nicht mehr nachweisen. Damit stellt die Neuraminsäure den Reaktionspartner bzw. Rezeptor für Polybren dar. Die ausbleibende Aggregation normaler Rinderblutkörperchen durch Polybren ist durch den Membranaufbau bedingt. Durch saure Polymere werden polybren beladene Rindererythrozyten aggregiert. Die Polybrenaggregation ist durch CaCl2 konzentrationsabhängig hemmbar. Außerdem werden Erythrozyten, anstatt in 0,9% NaCl-Lösung in isotoner CaCl2-Lösung suspendiert, durch verschiedene saure Polymere wie Dextransulfat aggregiert.

*) Wir danken der Deutschen Forschungsgemeinschaft für die Unterstützung dieser Arbeit.


 

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