Fibrinogen-Varianten: Biochemie, Molekularbiologie und Diagnostik

Agnes H. Henschen

doi:10.1055/s-0038-1660362

Hämostaseologie, Inhaltsverzeichnis

Hamostaseologie 1994; 14(04): 184-189
DOI: 10.1055/s-0038-1660362

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Schattauer GmbH

Fibrinogen-Varianten: Biochemie, Molekularbiologie und Diagnostik

Agnes H. Henschen

¹Department of Molecular Biology and Biochemistry, University of California, Irvine, USA

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Abstract

Zusammenfassung

Das humane Fibrinogen hat ein Molekulargewicht von 340 kD und eine Struktur, die mit (Aα, Bβ, γ)₂ beschrieben werden kann. Es ist ein außerordentlich heterogenes Protein, da zahlreiche Bereiche des Moleküls während oder nach der Biosynthese modifiziert werden, die Modifikationen gewöhnlich unvollständig sind und in einzelnen Molekülen unterschiedlich kombiniert sein können. Die bis jetzt bekannten Modifikationen sind: alternative Prozessierung bei der Synthese, Phosphorylierung, Sulfatierung, Hydroxylierung, Oxidierung, Amid-AmmoniakVerlust, Glykosylierung, proteolytischer Abbau und genetischer Polymorphismus. Hieraus kann berechnet werden, daß das Fibrinogen in mehr als einer Million nichtidentischer Formen im Blut jedes Menschen vorhanden ist. Bei einigen Modifikationen ist eine Beziehung zu Erkrankungen bekannt. Zusätzliche Modifikationen entstehen durch Mutationen und führen zu Dysfibrinogenämien, die schon bei mehr als 80 Familien in ihrer Struktur aufgeklärt wurden.

Schlüsselwörter

Fibrinogen - Variante - Polymorphismus - genetische Variante - Heterogenität - Risikofaktor - Herz-Kreislauf-Krankheit - Phosphorylierung - Sulfatierung - Glykosylierung

Volltext

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