Molekularer Signalweg entdeckt - Remyelinisierung steuern?

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Die Reizübertragung in Gehirn und Rückenmark ist ein sehr effizienter Prozess. Voraussetzung dafür ist eine effektive Isolation. Normalerweise ist das gesamte System gut durch Myelin isoliert und geschützt. Myelin umhüllt die Nerven und gewährleistet, dass die elektrischen Impulse auf ihrem Weg durch die Nervenbahnen kaum Informationen verlieren. Bei Multipler Sklerose werden jedoch sowohl die Myelin produzierenden Oligodendrozyten als auch die Myelinschicht geschädigt. Nerv und Myelin werden verletzt (Axonschaden). Wird das kranke Myelin hart und narbig, entsteht eine Plaque, welche die elektrischen Impulse kurzschließt. Die Reizübertragung wird gestört.

Gesteuertes Recycling

Die Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Jacqueline Trotter, Johannes-Gutenberg-Universität Mainz, konnte nun zeigen, welche Mechanismen zur Bildung einer intakten Myelinscheide beitragen und wie die Nervenzellen Ort und Zeitpunkt der Myelinproduktion steuern. Dabei ist ein endozytisches Recycling von Myelinproteinen für die spezifische Ausbildung von Myelindomänen relevant. Die Proteine werden zunächst zur Zelloberfläche transportiert. Dort werden sie durch Endozytose wieder in die Zelle aufgenommen und in verschiedene Membrandomänen sortiert, die anschließend wieder an die Zelloberfläche gelangen.

Außerdem fanden sie einen molekularen Signalweg, über den die Nervenzelle mit der myelinbildenden Zelle kommunizieren kann, wann und wo Myelin benötigt wird [2]. Dabei interagieren neuronale und oligodendrogliale Oberflächenmoleküle über die Aktivierung eines für die Myelinisierung essenziellen Signalmoleküls.

Möglicherweise kann so in Zukunft die Remyelinisierung gesteuert werden. Weitere Studien sind jetzt erforderlich.

KW

Literatur

• 01 Winterstein C . et al . Distinct endocytic recycling of myelin proteins promotes oligodendroglial membrane remodeling.  J Cell Sci. 2008;  121 (Pt 6) 834-842
• 02 White R . et al . Activation of oligodendroglial Fyn kinase enhances translation of mRNAs transported in hnRNP A2-dependent RNA granules.  J Cell Biol. 2008;  181 579-586