Die Wirkung der trypsinähnlichen Protease aus Astacus leptodactylus (Crustacea) auf die Blutgerinnung

R Zwilling; I Moizeszowicz-Podzun; K Breddin

doi:10.1055/s-0038-1654148

Thrombosis and Haemostasis, Inhaltsverzeichnis

Thromb Haemost 1970; 23(02): 360-368
DOI: 10.1055/s-0038-1654148

Originalarbeiten – Original Articles – Travaux Originaux

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Die Wirkung der trypsinähnlichen Protease aus Astacus leptodactylus (Crustacea) auf die Blutgerinnung

Autor*innen

R Zwilling

¹Abteilung für Chemie der Ruhr-Universität Bochum und Sektion Angiologie, Zentrum der Inneren Medizin der Joh.-Wolfgang-Goethe-Universität Frankfurt a. M.
I Moizeszowicz-Podzun

¹Abteilung für Chemie der Ruhr-Universität Bochum und Sektion Angiologie, Zentrum der Inneren Medizin der Joh.-Wolfgang-Goethe-Universität Frankfurt a. M.
K Breddin

¹Abteilung für Chemie der Ruhr-Universität Bochum und Sektion Angiologie, Zentrum der Inneren Medizin der Joh.-Wolfgang-Goethe-Universität Frankfurt a. M.

Abstract

Zusammenfassung

Eine trypsinähnliche Protease aus dem Verdauungstrakt des Krebses Astacus leptodactylus, welche von uns kürzlich gereinigt und charakterisiert wurde, hat auf die Blutgerinnung einen erheblich anderen Effekt als Rindertrypsin. Im Gegensatz zum Säugertrypsin verhindern bereits geringe Mengen der Invertebratenprotease in vitro jede Blutgerinnung. Dieser Effekt wird hauptsächlich durch die rasche proteolytische Zerstörung von Thrombin in physiologischen Medien verursacht. Es wurden ebenfalls die Wirkungen von Krebsprotease und Rindertrypsin auf einzelne Gerinnungsphasen vergleichend untersucht.

Volltext

Referenzen

Literatur
1 Ronwin E. The active center of thrombin and trypsin. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 53: 326 1959;
2 Laki K, Gladner J, Folk J, Komins D. The mode of action of thrombin. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) 2: 205 1958;
3 Bettex-Galland M, Lüscher E. F. Thrombostenin – a contractile protein from thrombocytes. Its Extraction from human blood platelets and some of its properties. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 49: 536 1961; b
4 Buluk K, Januszko Olbromski J. Conversion of Fibrin to Desmofibrin. Nature (Lond.) 191: 1093 1961;
5 Laki K, Gladner J. A. Chemistry and Physiology of the FibrinogeivFibrin Transition. Physiol. Rev 44: 127 1964;
6 Pfleiderer G, Zwilling R, Sonneborn H.-H. Eine Protease vom Molekulargewicht 11000 und eine trypsinähnliche Fraktion aus Astacus fluviatilis. Z. physiol. Chem 348: 1319 1967;
7 Zwilling R, Pfleiderer G, Sonneborn H.-H, Kraft V, Stucky I. Common and Different Traits of Bovine and Crayfish Trypsin. Comp. Biochem. Physiol 28: 1275 1969;
8 Pfleiderer G, Zwilling R. Über eine im physiologischen Bereich native Proteine hydroly-sierende Endopeptidase aus dem Darm von Tenebrio molitor. Biochem. Z 344: 127 1966;
9 Schwert G. W, Takenaka Y. A Spectrophotometry Determination of Trypsin and Chymotrypsin. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 16: 570 1955;
10 Vogel R, Trautschold I, Werte E. Natürliche Proteinasen-Inhibitoren. S.52. G. Thieme; Stuttgart: 1966
11 Biggs R, Macfariane R. G. Human Blood Coagulation. S. 401. Blackwell Scientific Pubi.; Oxford: 1962
12 Moizeszowicz-Podzun I. Unveröffentlichte Ergebnisse.