Download PDF
Thromb Haemost 1967; 17(03/04): 452-466
DOI: 10.1055/s-0038-1654170
Originalarbeiten - Original Articles - Travaux Originaux
Schattauer GmbH

Une Méthode Photométrique Rapide pour le Dosage du Plasminogène Activable et de la Plasmine[*]

C. A Bouvier
1   Laboratoire d’Hémostase du Centre de Transfusion sanguine et Laboratoire Central, Hôpital universitaire de Genève
,
S Berthoud
1   Laboratoire d’Hémostase du Centre de Transfusion sanguine et Laboratoire Central, Hôpital universitaire de Genève
,
M Roth
1   Laboratoire d’Hémostase du Centre de Transfusion sanguine et Laboratoire Central, Hôpital universitaire de Genève
› Author Affiliations
Further Information

Publication History

Publication Date:
24 July 2018 (online)

Also available at
    Permissions and Reprints

Résumé

Les auteurs présentent une méthode photométrique rapide pour l'estimation enzymatique du plasminogène activable; le substrat employé est l'ester ethylique de Benzoyl-arginine (BAEe), et l'enregistrement continu des variations d 'extinction au cours de la reaction permet une mesure directe des vélocités initiales. Une comparaison entre l'activite d'une préparation de plasmine purifiée et celle des euglobulines sériques activées par la streptokinase a été établie. De même, l'activité des deux préparations a été étudiée sur caseine. Une formule permettant la conversion des vélocités (6E254/min) en unités enzymatiques internationales (U) a été calculée. Enfin, les valeurs obtenues pour le plasminogène sérique chez le sujet normal et au cours d'affections diverses sont rapportées.

* Reçu le 6. 9. 66.


 

  • Bibliographie

  • 1 Derechin M. The assay of human plasminogen with casein as substrate. Biochem. J 78: 443-448 1961;
    CrossrefPubMedSearch in Google Scholar
  • 2 Kline D. L, Fishman J. B. Proactivator function of human plasmin as shown by Lysine esterase assay. J. biol. Chem 236: 2807-2812 1961;
    PubMedSearch in Google Scholar
  • 3 Lassen M. The esterase activity of the fibrinolytic system. Biochem. J 69: 360-366 1958;
    CrossrefPubMedSearch in Google Scholar
  • 4 Milstone H. A factor in normal human blood which participates in streptococcal fibrinolysis. J. Immunol 42: 109-116 1941;
    PubMedSearch in Google Scholar
  • 5 Moser K. M, Frey M. B. Comparison of Caseinolytic and Fibrinolytic Assays for Plasmin (Fibrinolysin), in “Fibrinolytic Agents”. Thrombos. Diathes. haemorrh. (Stuttg.) XV: 253-272 1966;
    PubMedSearch in Google Scholar
  • 6 Muellertz S. Formation and properties of the activator of plasminogen and of human and bovine plasmin. Biochem. J 61: 424-434 1955;
    CrossrefPubMedSearch in Google Scholar
  • 7 Norman P. S. Studies of the plasmin system. 1 : Measurement of human and animal plasminogen; measurement of an activator in human serum. J. exp. Med 106: 423-437 1957;
    PubMedSearch in Google Scholar
  • 8 Remmert L. F, Cohen P. P. Partial purification and properties of a proteolytic enzyme in human serum. J. biol. Chem 181: 431-448 1949;
    PubMedSearch in Google Scholar
  • 9 Rick W. Trypsin. In: Bergmeyer H. U. Methoden der enzymatischen Analyse. S. 807-818. Verlag Chemie; Weinheim: 1962
    Search in Google Scholar
  • 10 Schwert G. W, Neurath H, Kaufmann S, Snoke J. E. The specific esterase activity of trypsin. J. biol. Chem 172: 221-239 1948;
    PubMedSearch in Google Scholar
  • 11 Schwert G. W, Takenaka Y. A spectrophotometry determination of trypsin and chymotrypsin. Biochim. biophys. Acta (Amst.) 16: 570-575 1955;
    CrossrefPubMedSearch in Google Scholar
  • 12 Troll W, Sherry S, Wachmann J. The action of plasmin on synthetic substrates. J. biol. Chem 205: 85-93 1954;
    PubMedSearch in Google Scholar